Abstract
Phenylalanine ammonia lyase (PAL; E.C.4.3.1.5), which catalyses the biotransformation of l-phenylalanine to trans-cinnamic acid and ammonia, was first described in 1961 by Koukol and Conn. Since its discovery, much knowledge has been gathered with reference to the enzyme’s catabolic role in microorganisms and its importance in the phenyl propanoid pathway of plants. The 3-dimensional structure of the enzyme has been characterized using X-ray crystallography. This has led to a greater understanding of the mechanism of PAL-catalyzed reactions, including the discovery of a recently described cofactor, 3,5-dihydro-5-methyldiene-4H-imidazol-4-one. In the past 3 decades, PAL has gained considerable significance in several clinical, industrial, and biotechnological applications. The reversal of the normal physiological reaction can be effectively employed in the production of optically pure l-phenylalanine, which is a precursor of the noncalorific sweetener aspartame (l-phenylalanyl-l-aspartyl methyl ester). The enzyme’s natural ability to break down l-phenylalanine makes PAL a reliable treatment for the genetic condition phenylketonuria. In this mini-review, we discuss prominent details relating to the physiological role of PAL, the mechanism of catalysis, methods of determination and purification, enzyme kinetics, and enzyme activity in nonaqueous media. Two topics of current study on PAL, molecular biology and crystal structure, are also discussed.La phénylalanine ammoniaque lyase (PAL; E.C. 4.3.1.5) qui catalyse la transformation biologique de la l-phénylalanine en acide trans-cinnamique et en ammoniaque a été décrite pour la première fois en 1961 par Koukol et Conn. Depuis sa découverte, une vaste information a été obtenue quant au rôle catabolique de cette enzyme chez les microorganismes et son importance dans la voie phénylpropanoïde chez les plantes. La structure tridimensionnelle de l’enzyme a été caractérisée par cristallographie aux rayons X. Ceci a permis de mieux comprendre le mécanisme des réactions catalysées par la PAL et de découvrir un nouveau co-facteur : le 3,5-dihydro-5-méthyldiène-4H-imidazole-4-one. Au cours des trente dernières années, la PAL a gagné de l’importance dans un contexte d’applications cliniques, industrielles et biotechnologiques nombreuses. Le renversement de la réaction physiologique normale peut être effectivement utilisé pour produire de la l-phénylalanine optiquement pure, celle-ci étant le précurseur d’un édulcorant non calorique, l’aspartame (l-phénylalanyl-l-aspartyl méthyl ester). La capacité naturelle de l’enzyme à cliver la l-phénylalanine fait de la PAL un traitement fiable de la phénylcétonurie, une maladie génétique. Dans cette mini-revue, nous discutons en détail du rôle physiologique de la PAL, de son mécanisme catalytique, des méthodes de détermination et de purification, de la cinétique enzymatique et de l’activité enzymatique en milieu non aqueux. Deux domaines d’étude actuels de la PAL, sa biologie moléculaire et sa structure cristalline, sont aussi traités.
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