Métabolisme du précurseur du peptide amyloïde et présénilines

Author： Checler Frédéric Alves da Costa Cristine Dumanchin-Njock Cécile Lopez-Perez Elvira Marambaud Philippe Paitel Erwan Petit Agnès Vincent Bruno

Publisher： Edp Sciences

E-ISSN： 1958-5381|18|6-7|717-724

ISSN： 0767-0974

Source： Médecine/sciences, Vol.18, Iss.6-7, 2010-10, pp. : 717-724

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Abstract

La production exacerbée de peptide amyloïde contribue vraisemblablement à l’étiologie de la maladie d’Alzheimer. En effet, ce peptide s’accumule, s’agrège et conduit aux dépôts protéiques -les plaques séniles - qui envahissent le cortex des patients atteints de maladie d’Alzheimer. Une des approches thérapeutiques théoriques visant à ralentir ou à bloquer l’apparition des plaques séniles consiste donc à cibler les enzymes qui sont responsables de la formation du peptide amyloïde. Celles-ci sont regroupées sous le terme générique de sécrétases. La libération du peptide amyloïde fait intervenir de manière séquentielle la β-sécrétase puis la y-sécrétase. Une autre activité enzymatique, l’α-sécrétase, a un rôle opposé et protecteur puisqu’elle « détruit » le peptide amyloïde. Cet article présente les voies métaboliques de la maturation physiopathologique de la (βAPP et les avancées récentes de la recherche concernant la nature des sécrétases impliquées dans la maladie d’Alzheimer.